Displaying all 2 publications

Abstract:
Sort:
  1. Izwan Bharudin, Radziah Zolkefli, Shazilah Kamaruddin, Farah Diba Abu Bakar, Abdul Munir Abdul Murad, Mohd Faizal Abu Bakar, et al.
    Sains Malaysiana, 2018;47:1675-1684.
    Mekanisme pengambilan dan penghasilan asid amino bagi mikroorganisma psikrofil yang bermandiri dan berpoliferasi
    pada persekitaran sejuk melampau masih belum difahami sepenuhnya. Objektif kajian ini ialah untuk mengenal pasti
    gen yang terlibat dalam penjanaan asid amino bagi yis psikrofil, Glaciozyma antarctica serta menentukan pengekspresan
    gen tersebut semasa kehadiran dan kekurangan asid amino dalam medium pertumbuhan. Pengenalpastian gen telah
    dilakukan melalui penjanaan penanda jujukan terekspres (ESTs) daripada dua perpustakaan cDNA yang dibina daripada
    sel yang dikultur dalam medium pertumbuhan kompleks dan medium pertumbuhan minimum tanpa asid amino. Sebanyak
    3552 klon cDNA daripada setiap perpustakaan dipilih secara rawak untuk dijujuk menghasilkan 1492 transkrip unik
    (medium kompleks) dan 1928 transkrip unik (medium minimum). Analisis pemadanan telah mengenl pasti gen mengekod
    protein yang terlibat di dalam pengambilan asid amino bebas, biosintesis asid amino serta gen yang terlibat dengan
    kitar semula asid amino berdasarkan tapak jalan yang digunakan oleh yis model, Saccharomyces cerevisiae. Analisis
    pengekspresan gen menggunakan kaedah RT-qPCR menunjukkan pengekspresan gen mengekod protein yang terlibat di
    dalam pengambilan asid amino bebas iaitu permease adalah tinggi pada medium kompleks manakala pengekspresan
    kebanyakan gen mengekod protein yang terlibat dalam kitar semula dan biosintesis asid amino adalah tinggi di dalam
    medium minimum. Kesimpulannya, gen yang terlibat dalam penjanaan dan pengambilan asid amino bagi mikroorganisma
    psikrofil adalah terpulihara seperti mikroorganisma mesofil dan pengekspresan gen-gen ini adalah diaruh oleh kehadiran
    atau ketiadaan asid amino bebas pada persekitaran.
  2. Arsad H, Sudesh K, Nazalan N, Muhammad TS, Wahab H, Razip Samian M
    Trop Life Sci Res, 2009 Dec;20(2):1-14.
    PMID: 24575175 MyJurnal
    The (R)-3-hydroxyacyl-ACP-CoA transferase catalyses the conversion of (R)-3-hydroxyacyl-ACP to (R)-3-hydroxyacyl-CoA derivatives, which serves as the ultimate precursor for polyhydroxyalkanoate (PHA) polymerisation from unrelated substrates in pseudomonads. PhaG was found to be responsible for channelling precursors for polyhydroxyalkanoate (PHA) synthase from a de novo fatty acid biosynthesis pathway when cultured on carbohydrates, such as glucose or gluconate. The phaG gene was cloned from Pseudomonas sp. USM 4-55 using a homologous probe. The gene was located in a 3660 bp Sal I fragment (GenBank accession number EU305558). The open reading frame (ORF) was 885 bp long and encoded a 295 amino acid protein. The predicted molecular weight was 33251 Da, and it showed a 62% identity to the PhaG of Pseudomonas aeruginosa. The function of the cloned phaG of Pseudomonas sp. USM 4-55 was confirmed by complementation studies. Plasmid pBCS39, which harboured the 3660 bp Sal I fragment, was found to complement the PhaG-mutant heterologous host cell, Pseudomonas putida PhaGN-21. P. putida PhaGN-21, which harboured pBCS39, accumulated PHA that accounted for up to 18% of its cellular dry weight (CDW). P. putida PhaGN-21, which harboured the vector alone (PBBR1MCS-2), accumulated only 0.6% CDW of PHA.
Related Terms
Filters
Contact Us

Please provide feedback to Administrator ([email protected])

External Links